PROTEINE
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TEST
Esercitati con i quiz su questo argomento
Sono polimeri costituiti da una sequenza di aminoacidi.
La loro funzione è varia: struttura, enzimi (catalizzatori di reazioni biochimiche), canali di membrana, difesa (immunoglobuline)... etc...
La loro struttura è descritta, didatticamente, in quattro livelli.
Struttura primaria:
E' determinata dalla sequenza degli aminoacidi, legati fra di loro con un particolare legame covalente, detto peptidico, che unisce il gruppo aminico di un aminoacido con il gruppo carbossile del successivo.
Struttura secondaria:
E' determinata dai ripiegamenti della catena lineare sopra descritta, in modalità comuni, causati dai legami ad idrogeno tra i gruppi carbossile e aminico di aminoacidi posti ad una certa distanza fra di loro.
Alcuni esempi: α-elica (spirale destrorsa), β-foglietto (tratti di catena distesa e sovrapposta), tripla elica (si ritrova ad esempio nel collagene).
Struttura terziaria:
E' data dalla forma tridimensionale complessiva della molecola proteica.
Essa è determinata:
dalla sequenza di α-elica e β-foglietto
dalla presenza di legami ad idrogeno
dalla presenza di glicina che produce angoli solidi
dalla presenza di legami disolfuro (legami covalenti zolfo-zolfo tra due residui di cisteina posti ad una certa distanza)
dalla presenza di "tasche" che possono ospitare molecole particolari (come ad esempio il gruppo eme dell'emoglobina)
Struttura quaternaria:
Alcune proteine (come ad esempio l'emoglobina) sono composte da più subunità (da più di un filamento).
Il modo nel quale si combinano fra loro determina quest'ultima struttura.
I legami che intervengono sono: ad idrogeno, ionici ed interazioni idrofobiche.
Denaturare un proteina significa alterarne la struttura secondaria e terziaria
Una proteina legata a un carboidrato prende il nome di glicoproteina